¡Bienvenidos un día más a en Armonía con la biología! Hoy vengo a hablaros sobre LAS PROTEÍNAS. Estas son biomoléculas orgánicas formadas por subunidades llamadas aminoácidos. Para entender en toda su esencia qué es una proteína, debemos hablar antes de un par de cosas, así que… ¡vamos allá!
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, que al unirse entre si mediante el enlace peptídico dan lugar a proteínas. Están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Su estructura es, como podemos observar en el esquema, un átomo de carbono asimétrico unido a un grupo amino, a un grupo carboxilo, a un átomo de hidrógeno y a un radical. El carbono asimétrico es denominado carbono alfa.
Fuente foto: https://conceptodefinicion.de/enlace-peptidico/
Estos compuestos orgánicos son solubles en agua, más o menos incoloros, cristalizables y sólidos.
Es posible que existan miles de proteínas, pero únicamente existen 20 aminoácidos proteicos. ¿a qué se debe? Pues a la cantidad de combinaciones posibles que se pueden dar entre aminoácidos. Según su polaridad se clasifican en hidrófobos (Ala, Val), hidrófilos (Gln), ácidos y básicos.
Tienen una serie de propiedades ácido-básicas:
Tienen carácter anfótero. Quiere decir que en disoluciones acuosas son capaces de actuar como ácido o como base, dependiendo de la necesidad del medio. Cuando en el aminoácido hay tanto número de cargas positivas como cargas negativas, se denomina a ese estado punto isoeléctrico. Esto hace que sean capaces de regular el pH, lo que nosotros llamamos disoluciones amortiguadoras o tampón.
Tienen un elevado punto de fusión, a 200 grados.
Pueden presentarse en forma D o L, normalmente los aminoácidos proteicos están en forma L. (D cuando en grupo amino está a la derecha y L cuando está a la izquierda)
Presentan actividad óptica (dextrógiro, levógiro)
Los aminoácidos que los seres humanos necesitamos pero que no somos capaces de sintetizar son llamados aminoácidos esenciales. Los obtenemos a partir de los alimentos que ingerimos en nuestra dieta.
Como ya hemos mencionado antes, los aminoácidos se unen entre sí para formar proteínas. El enlace por el cual se unen es denominado enlace peptídico, y se realiza entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido. Dependiendo del número de aminoácidos: dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos y polipéptidos. Es un enlace rígido, los únicos enlaces que pueden girar y no del todo libremente son los formados por C-C y N-C.
Las proteínas, a medida que se van uniendo los aminoácidos, forman estructuras cada vez más complejas. Cada una de ellas deriva de la anterior, y hay cuatro niveles de organización:
1. Estructura primaria:
Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen una proteína y el orden en el que se encuentran en ella. Tiene forma de zigzag y las cadenas laterales se encuentran alternativamente hacia arriba o hacia abajo.
2. Estructura secundaria:
Es la disposición en el espacio de la estructura primaria. Dependiendo de los aminoácidos que contenga, de las condiciones de temperatura y de los puentes de hidrógeno que se realicen podemos encontrar tres tipos de giros:
ALFA HÉLICE: la secuencia de aminoácidos enrollada sobre si misma con giro dextrógiro. Los enlaces por puente de hidrógeno son enlaces intracatenarios. Estos aportan gran estabilidad a la estructura. Cada vuelta contiene 3,6 aminoácidos
CONFORMACIÓN BETA: conservan estructura de zigzag. Se asocian entre sí mediante puentes de hidrógeno intercatenarios. En estos enlaces participan los enlaces peptídicos, que dan gran estabilidad a la estructura
(Fuente de la foto: https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf )
HÉLICE DE COLÁGENO: estructura rígida formada por prolina e hidroxiprolina. Es propia del colágeno. Gira levógira y tiene 3 aminoácidos por vuelta, lo que la hace más larga que la alfa hélice.
3. Estructura terciaria:
Es la disposición espacial de la estructura secundaria girando sobre sí misma y dando lugar a una conformación globular (forma de globo). Las características y funciones de la proteína dependen de esta estructura. Se realizan diferentes enlaces: por puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos, por atracciones electroestáticas, por atracciones hidrófobicas, por fuerzas de Van der Waals y por puentes disulfuro.
Según esta estructura podemos encontrar dos grupos:
Proteínas globulares:
solubles en agua
cadenas peptídicas que se enrollan dando lugar a móleculas casi esféricas
funciones como: enzimática, defensiva, transportadora, hormonal… etc
ejemplo: mioglobina (transportadora)
Proteínas fibrosas o filamentosas:
Insolubles en agua y disoluciones salinas
moléculas de gran tamaño
ÚNICA función: estructural
ejemplo: las fibroinas
4. Estructura cuaternaria:
Esta formada por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idéntica o no, unidas entre si mediante enlaces débiles no covalentes o puentes disulfuro. Cada cadena polipeptídica es denominada protómero. Ejemplo: hemoglobina (tetramero)
Fuente de la foto: https://www.news-medical.net/life-sciences/Protein-Structure-and-Function-%28Spanish%29.aspx
Las proteínas se encuentran clasificadas en dos grupos:
Holoproteínas: aquellas que están compuestas únicamente por aminoácidos.
Proteínas globulares
Proteínas fibrosas o filamentosas
Heteroproteínas: formadas por una parte proteica y otra parte no proteica denominada grupo protético. Encontramos cinco grupos:
Cromoproteínas: aquellas que su grupo prostético es un pigmento.
Grupo porfirínico: el pigmento es la porfirína. Ejemplo: hemoglobina
Grupo no porfirínico: el pigmento es diferente a la porfirína. Ejemplo: hemocianina
Lipoproteínas: su grupo prostético es un lípido. Ejemplo: colesterol
Nucleoproteínas: su grupo prostético es un ácido nucléico. Ejemplo: histonas
Glucoproteínas: su grupo prostético es un glúcido. Ejemplo: inmunoglobulinas
Fosfoproteínas: su grupo prostético es un ácidos fosfórico. Ejemplo: vitelina
Como hemos mencionado antes, las proteínas van a tener una serie de propiedades y de funciones.
Sus propiedades son:
De solubilidad. Son más o menos solubles dependiendo de la cantidad de aminoácidos con radicales hidrófilos que contenga la proteína. Estos entran en contacto con el agua, las moléculas de agua los rodean y al no poder unirse precipitan.
Desnaturalización: Es la rotura de enlaces y pérdida de las estructura cuaternaria, terciaria y secundaria. Puede deberse a diversos factores como son: valores de pH brusos, temperatura, presión, polaridad de disolventes o sustancias desnaturalizantes como la urea. Cuando esto sucede pierde su forma y sobre todo, su función biológica. Puede ser reversible en el caso de que la rotura no afecte a los enlaces peptídicos.
Especificidad: son muy específicas en función y son únicos en cada especie e incluso en cada individuo. Las proteínas que realizan misma función en distintas especies se denominan proteínas homólogas, que quiere decir que tienen aminoácidos parecidos, estructuras casi idénticas.
Capacidad amortiguadora: debido al carácter anfótero de los aminoácidos, las proteínas son capaces de regular el pH del medio en el que se encuentran, captando o liberando protones.
Las funciones que tiene son muy diversas:
1. Reserva. Un ejemplo es la ovoalbúmina, presente en la clara del huevo
2. Función de transporte. Un ejemplo es la hemoglobina, que transporta O2.
3. Función contráctil. Un ejemplo son actina y miosina, presentes en la contración del músculo liso
4. Función defensiva. Un ejemplo son las inmunoglobulinas
5. Transducción de señales. Un ejemplo es la rodopsina, presente en la retina, convierte la luz en un impulso nervioso
6. Función hormonal. Como ejemplos, la insulina y el glucagón. Uno se dedica a disminuir el azúcar en sangre y el otro, a aumentarlo.
7. Función estructural. Un ejemplo son las histonas
8. Función enzimática. Un ejemplo es la sintetasa.
9. Función homeostática. Un ejemplo son las proteínas sanguíneas
10. Función de reconocimiento de señales químicas. Por ejemplo, los anticuerpos.
Hasta aquí el post de hoy. Espero que hayáis aprendido un poco más sobre las proteínas, y que así esas veces que oigáis algo en cualquier medio de comunicación o a alguien hablando sobre este tema, tengáis información suficiente para llegar a comprender lo que se diga. Debajo de la foto de mi esquema os dejo una serie de preguntas de PAU y las de la misión 5. ¡Buen fin de semana!
Foto: contenido propio.
(Todas las fotos utilizadas en el blog son de derecho libre)
Preguntas PAU proteínas
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Los monómeros son aminoácidos, que con su unión forman las proteínas.
b) ¿cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿Cuáles son las características de este enlace?
El enlace que se produce entre dos aminoácidos es denominado enlace péptidico. Es un enlace rígido, con lo cual no puede girar, es un enlace covalente más corto que la mayor parte de enlaces C-N. Los cuatro aromos que forman el enlace peptídico y los dos carbonos de los que se unen se encuentran en el mismo plano y los únicos enlaces que pueden girar (aunque no del todo libremente) son los formados C-C y N-C.
c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula he indica su función La insulina es un tipo de proteína con función reguladora, que trata de disminuir la cantidad de azúcar ens angre. . Otro ejemplo de proteína es el glutatión, que tiene función de transporte. Se encarga de transportar aminoácidos al exterior de la célula.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas En las estructuras secundarias los enlaces que hacen que la estructura tenga estabilidad son los enlaces de hidrógeno que se establecen de manera intercatenaria o intracatenaria, dependiendo del tipo de giro que tenga la estructura. En las estructuras terciarias, encontramos muchos más tipos de enlaces: enlaces por atracción electroestática entre cargas positivas y negativas, enlaces por atracciones hidrofóbicas, enlaces por fuerzas de Van del Waals, enlaces por puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos o enlaces disulfuro, en el caso de que los aminoácidos que contienen grupos -SH, como la cisterna.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿a qué se debe esta característica? La frase ‘’los aminoácidos es anfóteros’’ trata de explicar que en una disolución acuosa son capaces de actuar como ácidos y como base, dependiendo de si el medio necesita protones o le sobra protones. Esta característica se debe a que los aminoácidos tienen un punto denominado punto isostático, que quiere decir que tienen mismo número de cargas positivas que de cargas negativas, capaces de coger o de desprender aminoácidos. El grupo amino también es denominado grupo básico, porque es capaz de captar protones y el grupo carboxilo es también llamado grupo ácidos porque es capaz de desprender protones. Este carácter anfótero posibilita a los aminoácidos para regular el pH en disoluciones.
4. En relación a la estructura de proteínas:
a) Explica que es la estructura terciaria y qué tipos de fuerzas o interacciones participa en el mantenimiento de la estructura terciaria. La estructura terciaria es la disposición en el espacio de la estructura secundaria, que girar sobre sí misma y da lugar a una conformación globular (esfera). Las fuerzas o interacciones que dan estabilidad a la estructura terciaria son: Puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos, puentes disulfuro (en caso de contener grupos -SH), interacciones por atracción electroestática, interacciones por atracción hidrofóbica o enlaces por fuerzas de Van der Waals.
b) ¿existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? en caso afirmativo, indique en qué ocasiones se forma Sí, la estructura cuaternaria. Se forma por la unión de dos o más polipéptidos con estructuras terciarias, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces no covalentes o por enlaces covalentes como son los puentes disulfuro.
c) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80°C. En estas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.
Lo que ocurre es que la proteína se ha desnaturalizado por el aumento brusco de temperatura y ha perdido su estado nativo, y con él, su función biológica
Preguntas Misión 5.
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Estructura Primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria intervienen los enlaces peptídicos, que unen a los aminoácidos dando lugar a una cadena lineal simple de aminoácidos
En la estructura secundaria intervienen los enlaces por puentes de hidrógeno (en los giros hélice alfa se realizan de forma intracatenaria y en los giros de conformación beta se realizan de forma intercatenaria)
En la estructura terciaria entran en acción diferentes enlaces: por puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos, por atracciones hidrofóbicas, por atracciones electrostáticas entre cargas positivas y negativas, enlaces por fuerzas de Van der Waals y en el caso de presencia de grupos -SH, enlaces disulfuro.
En la estructura cuaternaria entran en acción los enlaces débiles no covalentes y en enlaces disulfuro (covalentes)
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas están caracterizadas por una estructura terciaria que les proporciona una serie de características y funciones específicas. Son proteínas fibrosas o filamentosas que son insolubles en agua y disoluciones salinas y tienen función estructural.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Su solubilidad. Pueden ser solubles o no dependiendo de la cantidad de aminoácidos que contienen radicales polares. Si hay una alta presencia de estos, los radicales establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua y así cada radical queda recubierto de moléculas de agua impidiendo su unión a otras moléculas proteicas, lo que las lleva a precipitar.
Tienen capacidad amortiguadora. Esto es gracias a su comportamiento anfótero, que como tienen la posibilidad de actuar como ácidos o como bases en un medio obteniendo protones o liberando protones, son capaces de regular el pH del medio en el que se encuentran.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Reserva. Almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes. Un ejemplo es la ovoalbúmina, que se encuentra en la clara del huevo.
Función estructural. Proporcionan un soporte mecánico a las células animales y vegetales. Un ejemplo es el colágeno, presente en el tejido conjuntivo proporcionando resistencia mecánica.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
El proceso de desnaturalización es ese en el que se pierden la estructura terciaria y cuaternaria de una proteína, incluso en ocasiones la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que mantienen unidas a todas las estructuras. Esta rotura de enlaces puede producirse por cambios bruscos de temperatura, variaciones de pH, polaridad de disolvente o sustancias desnaturalizantes como la urea. Cuando una proteína se desnaturaliza, como bien dice el nombre, pierde su naturalidad y con ella su función biológica. Este proceso puede ser reversible (renaturalización) y las proteínas se repliegan adoptando su forma inicial y recuperando su función biológica, siempre un cuando la desnaturalización no haya afectado a los enlaces peptídicos.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Que los aminoácidos son anfótero quiere decir que en un medio acuoso actúan como ácidos o como bases dependiendo de la necesidad de este. El grupo amino o grupo básico es capaz de obtener protones y el grupo carboxilo o grupo ácidos es capaz de liberar protones. Este carácter anfótero hace posible que los aminoácidos puedan regular el pH del medio en el que se encuentran, lo que propiamente se llama disolución tampón o amortiguadora.